Osamu Shimomura

 

Los descubrimientos que merecieron el Premio Nobel en Química 2008 son un ejemplo de cómo la investigación básica en un área científica puede muchas veces conducir a aplicaciones en otra. En este caso, el descifrar el mecanismo de producción de luz por parte de un organismo marino, proporcionó a los investigadores una poderosa variedad de herramientas con las cuales visualizar la biología celular en funcionamiento.

La historia comienza en los años sesenta cuando Osamu Shimomura, en la Universidad de Nagoya, Japón, investigaba el fenómeno de bioluminiscencia, (las reacciones químicas dentro de organismos vivos que producen luz). Ref alpesteloca Años más tarde, en EUA, estudiando la medusa Aequorea victoria Shimomura identificó los órganos de luz que eran responsables de la fluorescencia azul que emitía, y junto a Frank Johnson, de la Universidad de Washington, aisló una proteína bioluminiscente dependiente del calcio, a la que llamaron aequorina, nombre derivado de la medusa con la que trabajaban.

Esta proteína emite fluorescencia en la zona azul del espectro, pero en la medusa emitía luz verde. Profundizando estos estudios, Shimomura logró descubrir que la luz azul emitida por aequorina era absorbida por una segunda proteína (más tarde llamada proteína verde fluorescente o GFP), la que a su vez re-emitía luz verde. Esta capacidad de la GFP era intrínseca a su estructura, y ocurría sin necesidad de factores adicionales.

Osamu  Shimomura, había nacido en Fukuchiyama, del Imperio japonés en 1928- y falleció a los 90 años en Nagasaki en 2018). Fue un químico orgánico y biólogo marino japonés galardonado con el Premio Nobel de Química del 2008 junto con los estadounidenses Martin Chalfie y Roger Y. Tsien, por el descubrimiento y desarrollo de la proteína verde fluorescente (GFP). El profesor Shimomura descubrió que la GFP, al recibir radiación ultravioleta, emite una luz verde.

Aunque Shimomura nació en la Prefectura de Kioto (1928), fue educado en Manchuria y en Osaka, donde su padre, que era oficial del ejército, estaba destinado. Posteriormente se trasladó a Isahaya, en Nagasaki. Su mujer, Akemi, a la que conoció en la Universidad de Nagasaki, también es química orgánica y compañera en sus investigaciones. Su hijo, Tsutomu Shimomura, es un experto en seguridad informática conocido por haber colaborado en el arresto del hacker y phreaker Kevin Mitnick.

El profesor Shimomura es PhD en química orgánica. Fue profesor emérito de dos instituciones científicas de los Estados Unidos, el Marine Biological Laboratory situado en Woods Hole, Massachusetts (donde trabajó desde 1980 hasta su jubilación, en 2001) y la Escuela de Medicina de la Universidad de Boston.  El 8 de octubre del 2008 fue galardonado con el Premio Nobel de Química, junto a Martin Chalfie y Roger Tsien, por su trabajo con la (GFP) la proteína verde fluorescente dentro de sus estudios de la medusa Aequorea victoria y de la proteína aequorina.

La proteína verde fluorescente (o GFP, por sus siglas en inglés, Green Fluorescent Protein) es producida por la medusa Aequorea victoria que emite bioluminiscencia en la zona verde del espectro visible. El gen que codifica esta proteína ha sido clonado y se utiliza habitualmente en biología molecular como marcador.

El Dr. Shimomura descubrió y estudió las propiedades de GFP, y el Dr. Martin Chalfie usando técnicas de biología molecular logró introducir el gen que codificaba para la GFP en el ADN del gusano transparente C. elegans, e inició la era de GFP como marcador de procesos en células y organismos. Finalmente el Dr. Tsien modificó la estructura de la proteína para producir moléculas que emiten luz a distintas longitudes de onda, extendiendo la paleta de colores de las proteínas. Las proteínas fluorescentes, entre las cuales se encuentra la GFP, son muy versátiles y se utilizan en diversos campos como la microbiología, ingeniería genética, fisiología, e ingeniería ambiental.

Los investigadores que participaron escalonadamente en dilucidar la estructura y función de la proteína, nunca colaboraron directamente entre ellos, ni siquiera el estudio de la GFP era el principal foco de sus carreras científicas, sin embargo, de las contribuciones de los tres surgió el uso de esta proteína que sinergizó con los trabajos de miles de científicos.

El financiamiento fue a veces difícil, ya que los estudios de ciencia básica de organismos como las medusas no era un tema atractivo ni prometedor para las agencias de financiamiento, por lo que el premio otorgado refuerza el reconocimiento a la importancia de la ciencia básica como el fundamento para beneficios prácticos tanto para la salud como la economía.

Cuando en 1988 Martín Chalfie, de la Universidad de Columbia, en Nueva York, tomó conocimiento de la existencia de GFP y comprendió que su capacidad para fluorescer en forma independiente podría convertirla en un marcador celular ideal para el estudio de los organismos que él realizaba, como ya señalamos antes, logró introducir el gen que codificaba para la GFP en el ADN del gusano transparente Caenorhabditis elegans.

De esta forma las células de los gusanos producían GFP y emitían luz verde, sin necesidad del agregado de componentes adicionales, y sin daño para el gusano. Este fue el primer paso, a partir de entonces se comprendió que se podría fusionar el gen que codificaba para la GFP a genes de otras proteínas en estudio, abriendo de este modo enormes posibilidades para el seguimiento de la localización de proteínas específicas en organismos vivos.

En el año 1992 fue secuenciada por primera vez mediante técnicas de cDNA (Prasher et al., 1992); pero no fue hasta 1994 que Chalfie (Chalfie et al., 1994), por un lado, e Inouye y Tsuji (citado por Tsien, 1998), por otro, lograron conservar su fluorescencia en un cultivo con otros organismos procarióticos y eucarióticos. Con ello demostraron que el gen de la GFP por sí solo contiene toda la información necesaria para sintetizar el cromóforo postraduccionalmente y que no requiere la acción de enzimas específicas de la medusa Aequorea victoria.

Recientemente se han identificado otras proteínas fluorescentes: entre otras, la proteína amarilla fluorescente (conocida por su abreviatura en inglés YFP) o la roja (RFP) entre otras. Además, estas proteínas originales han sido modificadas para mejorar su funcionamiento. 

Uno de los resultados de estas mejoras es la proteína verde fluorescente mejorada (o EGFP, por sus siglas en inglés, "enhanced green florescent protein").

Maracaibo, sábado 15 de junio del año 2024