miércoles, 27 de abril de 2022

Priones…


 Priones…

En el siglo XVIII fueron varios los pastores españoles de rebaños de ovejas que describieron el extraño comportamiento que tenían algunas de sus ovejas que sufrían por alteraciones del movimiento (tembladeras), picores intensos que las obligaban a rascarse contra las cercas, lamidos excesivos y chasquidos de labios. El fenómeno también lo habían notado los pastores ingleses.

Cuando Francis Crick, el codescubridor de la estructura de la doble hélice del ADN, lo propuso en 1958, postulaba que únicamente el ADN podía replicarse y, por tanto, reproducirse y transmitirse a la descendencia. Aquello era prácticamente un dogma… La virología vino a asestarle el primer golpe al dogma al demostrarse que algunos virus, como el virus de la inmunodeficiencia humana, guardan su información genética en forma de ARN y que, con la ayuda de una enzima (transcriptasa inversa), son capaces de duplicarla en ADN. Cuando estos virus se introducen en una célula huésped convierten su ARN monocatenario en ADN bicatenario, que es finalmente introducido en el genoma celular.

 

En 1982 se dio un paso más para sacudir al dogma central de la biología propuesto por Francis Crick. El descubrimiento de las ribozimas, que son moléculas de ARN con capacidad catalítica, echaba por tierra la idea de que todas las enzimas fueran proteínas. Las ribozimas son moléculas de ARN capaces de acelerar reacciones químicas específicas que llevan a cabo la maduración del ARN y la síntesis proteica. En realidad, su nombre es una contracción de "ácido ribonucleico" y "enzima".

 

Muchas ribozimas son intrones, o sea, que son partes del gen de células animales o vegetales pero que no codifican ningún aminoácido con capacidad de autoprocesamiento, y son capaces de autoeliminarse uniendo dos exones adyacentes. En dicho proceso, los intrones forman una especie de lazo sobre sí mismos. Los intrones autoprocesadores normalmente solo actúan una vez y se destruye su actividad, con lo cual no cumplen todos los requisitos que definen un catalizador. Hay ribozimas implicadas en diversas e importantes reacciones celulares,  entre ellas el procesamiento o maduración del ARN y la síntesis de proteínas

 

En realidad las ribozimas han supuesto una revolución en la biología molecular, con implicaciones funcionales y evolutivas. Es posible modificar esta molécula para degradar ARN específicos (el llamado silenciamiento génico) por lo que las ribozimas representan una potente herramienta biotecnológica y al actuar como "tijeras moleculares", permitirán manipular el ARN fácilmente y se podría proteger las células contra virus, bacterias u hongos patógenos, eliminando específicamente su ARN. Se está estudiando la posibilidad de utilizar las ribozimas contra el virus del VIH, los virus herpéticos, o el virus del mosaico del tabaco.

 

Hay determinadas proteínas –priones- carentes de ácido nucleico, pero con capacidad para autoperpetuarse, y ellas son capaces de formar cúmulos proteicos y también de contagiar a otras proteínas y convertirlas en defectuosas. Esta enigmática proteína cerebral, fue descubierta por Staney Prusiner, quien en 1982 la denominó prion, derivando el nombre de las palabras “proteinaceous infectiuos particles”, aunque solo correspondan a partículas proteicas carentes de ADN, más pequeñas que los virus o las bacterias, pero que son capaces de replicarse sin genes.  

 

PrPc es el nombre de la “proteína priónica celular”, que no es otra cosa más que una glucoproteína de membrana que se encuentra en diferentes órganos en la mayor parte de las especies animales y que es especialmente abundante en el sistema nervioso central. La enfermedad (https://bit.ly/394YidZ)denominada mal de la tembladera scrapie o prurigo lumbar es una enfermedad neurodegenerativa y forma parte de una entidad que se ha denominado encefalopatías espongiformes transmisibles (EET) en donde están la enfermedad de Creutzfeld-Jakob, el scrapie y el mal de las vacas locas.

En el hombre las EET comprendían principalmente la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ); la enfermedad de Gertsmann-Straussler-Scheinker que es una variante familiar de la anterior, y el Kuru (https://bit.ly/3crlJgW) que para la época eran las más famosas. En los animales, se cuentan hasta ahora el mencionado scrapie ovejuno, la encefalopatía trasmisible del visón, la enfermedad crónica agotadora del alce y de una variedad de ciervo, para terminar con la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o enfermedad de las vacas locas, que despertó la inquietud mundial en 1986. Estas enfermedades presentan formas genéticas hereditarias, y son producidas por una proteína llamada prion (PrP). La causa de la aparición de los PrP es desconocida...

Sabemos que el scrapie se debe a una proteína priónica que “traduce parte de la estructura helicoidal alfa (estructura secundaria) de la proteína normal en un plegamiento en lámina beta”. Esta proteína, que está formada por poco más de doscientos aminoácidos, existe contradiciendo el dogma de un Premio Nobel más de cien años antes, y cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en priones que se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento.

Los priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloide plegado, sobre los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas β.  El período de incubación de las enfermedades prionicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociada con la replicación de priones, lo cual resulta ser un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados, teniendo en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de la proteína normalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Finalmente es importante destacar que los organismos que no expresan la forma normal de la proteína prionica no pueden desarrollar o transmitir la enfermedad.

Maracaibo, miércoles 27 de abril del año 2022

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